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研究进展:蛋白质O-糖基化修饰提高稳定性的结构机制

    本团队与美国科罗拉多大学谭忠平(Zhongpin Tan)教授实验室合作,通过核磁共振技术研究了O-糖基化修饰的糖结合模块(CBM)的结构和动态性质,揭示了不同位置和种类糖基化修饰对蛋白质稳定性影响的结构基础,研究结果发表在Biochemistry上。糖基化修饰是重要的蛋白质翻译后修饰,分为N糖基化和O糖基化,对N-糖基化对蛋白质的影响已有较多的研究,但对O-糖基化的研究相对较少。在谭教授实验室的前期研究中发现,不同位置的O-糖基化修饰和不同种类的糖修饰对来自里氏木霉的CBM的稳定性和蛋白酶抗性有完全不同的影响。本团队与谭教授实验室合作,通过核磁共振技术对一系列O-糖基化的CBM进行了研究,包括不同位置的O-甘露糖化,同一位置的O-葡萄糖化,以及对两个关键残基的突变体,通过比较分析它们的三维溶液结构和动态性质,揭示了在Ser3位O-甘露糖化导致稳定性增加的结构基础、葡萄糖化和甘露糖化造成稳定性差异的结构基础、周边氨基酸影响糖基化稳定效果的结构基础。这一工作为将来其他蛋白的糖工程的理性设计提供了有益的指导。本团队的研究得到了国家自然科学基金和国家留学基金的资助,本团队冯银刚研究员和科罗拉多大学谭忠平教授为论文的通讯作者。

详见原文:

Patrick K. Chaffey†, Xiaoyang Guan†, Chao Chen, Yuan Ruan, Xingfeng Wang, Amy H. Tran, Theo N. Koelsch, Qiu Cui, Yingang Feng*, and Zhongping Tan* (2017) Structural insight into the stabilizing effect of O-glycosylation. Biochemistry Inpress. [Full text (Publisher website)]